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免疫球蛋白(Ig)的分子結(jié)構(gòu)
點(diǎn)擊次數(shù):7423 更新時(shí)間:2018-10-22

免疫球蛋白(Ig)的分子結(jié)構(gòu)

 

任何類(lèi)型的Ig都具有相同的基本結(jié)構(gòu),每個(gè)Ig分子由4條肽鏈組成,2條長(zhǎng)鏈稱(chēng)為重鏈由450~550個(gè)氨基酸殘基組成,分子量約為50~70kDa;2條斷鏈稱(chēng)為輕鏈(Light chain,L)由220個(gè)氨基酸殘組成,分子量為25 kDa。4條肽鏈通過(guò)鏈間二硫鍵連接而成。整個(gè)Ig分子單體呈Y形,在重鏈恒定區(qū)有少量糖類(lèi),故Ig為糖蛋白。

Ig分子輕鏈和重鏈中氨基酸序列變化較大的區(qū)域稱(chēng)為可變區(qū)(Variable region,V區(qū));肽鏈C端其余部位輕鏈和重鏈中氨基酸序列較為恒定,彼此相差不大,稱(chēng)為恒定區(qū)(Con-Stint Region區(qū))V區(qū)中H鏈和L鏈各有3個(gè)區(qū)域的氨基酸組成和排列順序高度可變,稱(chēng)為高變區(qū)(HVR)它是抗體Ig與抗原發(fā)生特異性結(jié)合的部位,又稱(chēng)為互補(bǔ)決定區(qū)(CDR)分別為CDR1、CDR2和CDR3. CDR以外的區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對(duì)不易變化。稱(chēng)為骨架區(qū)(FR)大約占V區(qū)的75%,其功能在于維持V區(qū) 三維結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定,

 

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